Les maladies à prion : Contexte et risques

Le mot prion désigne un agent pathogène aberrant, transmissible, et provoquant des anomalies dans le cerveau. Les encéphalopathies spongiformes transmissibles sont un ensemble de maladies associées à la protéine résistante aux protéases (PrP). La fonction exacte de la PrP n’est pas connue, bien qu’on suppose qu’elle est impliquée dans le transport du cuivre à l’intérieur de la cellule, la neuro-protection et la communication neuronale ^{[ 1 ]}. Le gène PRNP qui code pour la PrP est localisé sur le chromosome 20p13, et on estime que 10 à 15% des maladies à prion sont liées à des mutations de ce gène ^{[ 1 ]}. Les maladies à prion sporadiques ou acquises représenteraient les 80 à 90% qui restent ^{[ 1 ]}. Le type sporadique comprend notamment la maladie de Creutzfeldt-Jakob sporadique (MCJs) et l’insomnie fatale familiale sporadique (IFFs) ; le type acquis comprend les maladies résultant de l’exposition à des agents extérieurs, dont la maladie de Creutzfeldt-Jakob variante (MCJv), qui se contracte par absorption de bœuf infecté, et le kuru, contracté en mangeant des restes humains infectés ^{[ 1 ]}. Indépendamment du type d'exposition, toutes les maladies à prion peuvent être contagieuses. Cet article donnera des informations détaillées sur les maladies à prion, leurs différents types et symptômes, ainsi que sur leur traitement, sachant qu'il s'agit d'un secteur relativement méconnu de la médecine.

Une structure anormale

La protéine infectieuse nommée prion diffère d’une protéine saine par sa structure de repliement, qui diminue sa solubilité et augmente sa résistance à la protéase, c'est-à-dire à la dégradation normale des protéines ^{[ 2 ]}. Il existe deux théories pour expliquer comment les prions peuvent se propager et provoquer la maladie.

La première, dite de l’ensemencement, suppose qu’il existe de multiples formes de prions et que le prion à repliement anormal étant moins stable il se replie rapidement selon la forme commune de la protéine ^{[ 3 ]}. Dans cette théorie, le prion mal replié ne provoque de maladie que s’il se lie à un autre prion mal replié pour créer un dimère plus stable pouvant se lier à son tour à d’autres prions anormaux ^{[ 3 ]}. La seconde théorie, dite du dépliement, postule qu’une protéine mal repliée peut se lier à des protéines normales et les transformer en type mal replié ^{[ 3 ]}.

Quoi qu’il en soit, on admet généralement que les prions mal repliés se lient pour former des structures plus stables, que l’organisme ne peut dégrader au rythme où elles se créent ^{[ 4 ]}. Les prions liés augmentent le stress oxydatif, et on suppose qu’associés à une perte de l’activité protéique normale, ils entrainent une neurodégénérescence dont le but est de contenir ces prions pathologiques ^{[ 4 ]}.

Types et symptômes

Les maladies à prion se déclinent sous de nombreuses formes qui affectent différentes zones du cerveau. La maladie de Creutzfeldt-Jakob (MCJ) est l’encéphalopathie spongiforme la plus fréquente chez l’homme ^{[ 5 ]}. Elle provoque la démence, des contractions musculaires spasmodiques et une perte de contrôle corporel ^{[ 5 ]}. La mort survient dans les six mois à deux ans après les premiers symptômes, bien qu’on pense que la période d’incubation est sensiblement plus longue. La MCJ peut être de type classique ou variant, selon leurs signes cliniques. La MCJ variante affecte surtout les personnes jeunes et se caractérise par une durée plus longue de la maladie et des symptômes précoces de type psychiatrique et comportemental, alors que la forme classique touche les personnes plus âgées, atteint le cortex cérébral et se manifeste d’abord par de la démence et des signes neurologiques précoces ^{[ 5 ]}. La maladie de Creutzfeldt-Jakob iatrogène (MCJi) est provoquée par un traitement médical. Découverte pour la première fois alors que 200 personnes ayant reçu des hormones de croissance tirées de l’hypophyse de cadavres humains ont développé la maladie, la MCJi pourrait aussi avoir été transmise par des greffes de dure-mère ou de cornée ^{[ 1 ]}. On signale également quelques cas de MCJi dans lesquels la transmission serait due à des transfusions sanguines.

Parmi les autres maladies à prion, on trouve l’insomnie fatale familiale, le kuru, et le syndrome de Gerstmann-Sträussler-Scheinker. L’insomnie fatale familiale, qui affecte le thalamus, provoque un trouble de l’endormissement et une perte de contrôle des mouvements corporels conduisant à terme à l’incapacité de dormir ^{[ 6,7 ]}. Le kuru est une maladie qui touchait la population aborigène de tribus Foré de Papouasie-Nouvelle-Guinée, dans lesquelles l’anthropophagie était pratiquée lors de rituels funéraires. Les femmes et les enfants, plus susceptibles de manger le cerveau ou les tissus nerveux, étaient les principales victimes de la maladie ^{[ 6,8 ]}. Le kuru, mot qui signifie « tremblement », affecte principalement le cervelet et se traduit par une perte de coordination motrice, une difficulté à marcher et un tremblement évoquant des frissons ^{[ 8 ]}. Le syndrome de Gerstmann-Sträussler-Scheinker se manifeste aussi par une perte de coordination et de dextérité, mais présente en général moins de mouvements brusques que les autres maladies à prion ^{[ 9 ]}. Il se déclare souvent plus tôt que la MCJ, tout en évoluant moins rapidement.

Les animaux peuvent aussi être atteints de maladies à prion, comme par exemple la tremblante du mouton ou l’encéphalopathie spongiforme bovine (ESB), connue aussi sous le nom de « maladie de la vache folle » ^{[ 6 ]}. Il en résulte un risque accru pour les humains, en fonction de leurs habitudes alimentaires, comme nous le verrons plus bas. Les encéphalopathies spongiformes transmissibles affectent généralement le tronc cérébral des animaux. Les symptômes cliniques de la tremblante du mouton, qui concerne aussi les chèvres, ne se manifestent que chez les individus adultes. On pense qu’elle survient plutôt par prédisposition génétique que par exposition à une nourriture contaminée. La transmission de l’ESB, qui touche les bovins et a culminé en Grande-Bretagne en 1992, serait due à des farines animales infectées à l’origine par des ESB spontanées, ou à une alimentation bovine constituée de produits ovins infectés ^{[ 6 ]}. Les encéphalopathies spongiformes animales comprennent aussi la maladie débilitante chronique, chez les cerfs et les élans. Parmi les autres infections dues à une alimentation contaminée par l’ESB, on peut citer l’encéphalopathie spongiforme féline et l'encéphalopathie transmissible du vison ^{[ 6 ]}.

En règle générale, si vous développez des symptômes inexpliqués comportant une altération de la mémoire, des modifications du comportement ou du contrôle moteur, il est souhaitable d'évaluer vos risques quant aux maladies à prion. Il est à noter que beaucoup de ces signes rappellent la démence et le déclin cognitif. Ils pourraient peut-être se développer sur de longues périodes, mais ces maladies sont encore mal comprises aujourd’hui.

Les facteurs de risque

Les facteurs de risque aux encéphalopathies spongiformes transmissibles sont notamment des facteurs génétiques, la consommation d’aliments contaminés et l’utilisation de produits humains infectés. On suppose que certaines modifications génétiques des protéines prion exposent plus que d’autres aux maladies à prion. L’une d’entre elles concerne l’expression méthionine/ méthionine du codon 129 de la protéine, qu’on a relié à un risque accru de MCJ variante. Depuis la découverte de la MCJi, la Croix-Rouge américaine écarte les donneurs ayant passé au moins 3 mois au Royaume-Uni entre janvier 1980 et décembre 1996, soit pendant la période d’incidence maximale de l’ESB. Cette restriction a ensuite été étendue à toute personne ayant reçu une greffe de dure-mère ou des hormones de croissance tirées de l’hypophyse humaine.

Prévention et traitement

Concernant les infections animales, il existe une stricte politique d’éradication des individus infectés par une maladie à prion, impliquant leur destruction complète, la recherche des animaux potentiellement infectés ou à haut risque, ainsi que des mesures de quarantaine et de limitation des transports d’animaux. Un zonage est établi pour séparer les secteurs infectés de ceux qui ne le sont pas et limiter ainsi la propagation de la maladie chez les animaux. Chez l’homme, la meilleure façon d’éviter sa diffusion lors des actes médicaux est la destruction de tout instrument chirurgical potentiellement contaminé, puisque les mesures de stérilisation habituelles n’affectent pas les prions.

Il faut malheureusement constater qu’il n’existe pas de traitement conventionnel spécifique pour les maladies à prion. On ne peut que traiter au mieux les symptômes. D’un point de vue naturopathique, il convient de modifier le régime alimentaire et les habitudes de vie pour préserver la santé globale. Le médecin naturopathe peut faire des recommandations concernant la nutrition de façon à assurer une consommation suffisante de vitamines, de minéraux et de nutriments, et à prévenir les carences. Au-delà, les traitements peuvent être ajustés pour favoriser un fonctionnement optimal du cerveau, comme on le fait pour la démence. L’utilisation de l’acupuncture dans le traitement des symptômes est une voie prometteuse, dans la mesure où elle se révèle efficace pour les affections nerveuses et musculaires. Des plantes comme le bacopa ou le ginkgo pourraient être utilisées dans le cadre d’essais cliniques pour évaluer leur effet sur les symptômes cognitifs. Pour finir, il est toujours important de savoir d’où provient votre viande, la consommation de viande biologique d’origine certifiée étant préférable. Les maladies à prion forment un ensemble de pathologies aussi complexes que mystérieuses : pour en savoir plus, n’hésitez pas à consulter votre médecin naturopathe.